Estudo que vem sendo realizado há dez anos foi publicado na revista Nature; pesquisadores do Brasil trabalham em apoio com profissionais da França e da Eslovênia; o objetivo é entender bactérias que promovem graves infecções e são resistentes aos medicamentos disponíveis no mercado

Foto: SME, Goiânia

Cientistas brasileiros do Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM), do Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovações, trabalham em conjunto com pesquisadores do Instituto de Biologia Estrutural (IBS), da França, na tentativa de compreender mecanismos que fazem com que algumas bactérias sejam mais resistentes que outras. O estudo visa o desenvolvimento de superantibióticos contra doenças agressivas, como pneumonias e doenças hospitalares.

Fruto de quase uma década de pesquisa, o trabalho foi publicado na semana passada, na revista científica Nature. Até o momento, o esforço foi pela compreensão da formação da parede celular e bactérias do tipo bacilo, a nível molecular e atômico, na busca de explicar como são criadas as superbactérias resistentes aos antibióticos.

Avanços e passos da pesquisa

A bactéria estudada até o momento foi a Pseudomonas aeruginosa, que consiste no principal bacilo responsável por casos de infecção hospitalar. Além de promover alta taxa de mortalidade, é naturalmente resistente aos medicamentos atualmente disponíveis no mercado.

Uma vez descobertos os pontos fracos desse processo, será possível produzir novos medicamentos mais eficientes contra essas bactérias. Com a pesquisa, percebe-se que a proteína (MreC) crucial na formação da parede celular de bactérias do tipo bacilos tem a capacidade de se auto-associar e se organizar em forma de filamentos e ou tubos.

O estudo da MreC se deu como prioridade, uma vez que a proteína afeta o formato da parede celular das bactérias. Quando elas não conseguem se alongar até atingirem o formato de cápsula, acabam não sobrevivendo.

Além disso, tais estruturas são comuns a outras perigosas bactérias de formato alongado, como a Escherichia coli, uma das principais responsáveis por graves quadros de diarreia. A Heliocobacter pylori, que colabora para o desenvolvimento de úlceras e câncer gástrico também conta com esse tipo de formação.

Além de diversos testes microbiológicos, os filamentos da proteína foram analisados através de criomicroscopia eletrônica e cristalografia, que é feita por difração de raio-X. Esta técnica cristaliza as proteínas para que seja observado como o cristal difrata a radiação emitida sobre ele. Toda a cristalografia foi realizada em solo brasileiro.

Durante a pesquisa, ainda foram realizadas versões mutantes da proteína em questão (Mrec), onde foi constatado que, ao depender da modificação da proteína, ela não seria capaz de interagir com outras para formar o complexo.

O plano da equipe de pesquisadores é a utilização de fontes de luz sincrotron de última geração no mapeamento em detalhe atômico do complexo proteico que é composto por dez proteínas diferentes e dá o formato ao bacilo. Para isso será utilizado o Sirius, que é considerado o mais avançado acelerador de partículas brasileiro. Etapa será realizada no CNPEM, em Campinas.

A pesquisa internacional também prossegue em outras frentes, através de parcerias com pesquisadores da Eslovênia, na busca por moléculas que impeçam a formação do complexo de proteínas da parede celular bacteriana. Em colaboração com o CNPEM, a Universidade de São Paulo (USP) e a Universidade do Vale de Itajaí (Univali), de Santa Catarina, também estudam novos antibióticos potenciais. A pesquisa é apoiada pela Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (Fapesp).

Informações de Uol e Revista Nature